Las Enzimas

Son biocatalizadores proteínicos que aumentan la velocidad de reacción entre moléculas sin que se consuman. En su mayoría son proteínas globulares, solubles en agua. Durante la reacción no se alteran. Pueden aumentar la velocidad de reacción de 1000 a 10.000.000.000 veces. Se produce la transformación de unas sustancias iniciales llamadas reactivos o sustratos en unas sustancias finales o productos. La transformación no se verifica directamente, sino que es necesario un paso intermedio en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca la ruptura. Este paso intermedio se denomina complejo activado y requiere un aporte de energía (energía de activación). Cada enzima es capaz de transformar entre 100 y 1000 moléculas / segundo.

Actúan de dos maneras:

• Fijándose mediante enlaces fuertes (covalentes) de modo que se debiliten los enlaces. No hace falta energía para romperlos.

• Atrayendo a las sustancias hacia su superficie, aumentando la posibilidad de encuentro.

Suelen formar complejos multienzimáticos, de forma que el producto de una enzima constituye el sustrato de la siguiente. Algunos enzimas no son activos hasta que sobre ellos actúan otros enzimas o iones (zimógenos o proenzimas). Cuando enzimas con secuencias de aminoácidos distintas realizan la misma función: isoenzimas o isozimas. Según su estructura se diferencian:

• Enzimas proteicos (sólo aminoácidos)

• Holoenzimas (aminoácidos y algo más)

• Apoenzima (fracción proteica)

• Cofactor (fracción no proteica

• Activadores orgánicos (iones metálicos, etc.)

• Activadores orgánicos

• Grupos prostéticos (unidos fijamente a la proteína y no se puede disociar de la enzima, como el grupo hemo)

• Coenzimas (ATP, vitaminas, etc.)

En la cadena existen tres tipos de aminoácidos:

• AMINOÁCIDOS estructurales: sin función dinámica

• AMINOÁCIDOS de fijación: establecen enlaces débiles con el sustrato (centro de fijación).

• AMINOÁCIDOS catalizadores: establecen enlaces covalentes con el sustrato (centro catalítico)

Ambos centros suelen hallarse contiguos y forman el llamado centro activo. Una parte sustancial de los enzimas de una célula se localizan en órganos específicos. Esta compartimentación del metabolismo aísla determinados sustratos y productos, permitiendo así un ambiente favorable para cada tipo de reacción metabólica, evitando interferencias de moléculas similares. La compartimentación favorece el encadenamiento de las vías metabólicas.

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• Temperatura: existe una Tª óptima para cualquier enzima, en la cual la actividad es máxima.

• pH: Existe un pH óptimo, ya que influye en el grado de ionización de los radicales tanto del centro activo como del sustrato.

• Concentración de sustrato: al aumentar la concentración del sustrato aumenta la velocidad de reacción al aumentar la posibilidad de encuentro entre sustrato y enzima. Si la concentración es excesiva no aumenta al producirse saturación.

• Activadores: algunos iones favorecen la unión enzima-sustrato.

• Inhibidores: disminuyen la actividad y eficacia de la misma o la impiden completamente. Pueden ser:

• Irreversible: el inhibidor se fija permanentemente al centro activo, alterando su estructura.

• Reversible: mediante unión temporal.

• Competitiva: la molécula es similar al sustrato, compitiendo por el centro activo.

• No competitiva: se une en una zona diferente del centro activo.

Las reacciones enzima-sustrato presentan especificidad, existiendo de tres tipos:

• Absoluta: un enzima, un sustrato.

• De grupo: actúan sobre un grupo de moléculas que poseen un determinado tipo de enlace (ej.: O-glucosidasa)

• De clase: actúan sobre moléculas (Ej.: fosfatasas)

ENZIMAS REGULADORAS

Son capaces de aumentar o disminuir su actividad catalítica en respuesta a determinadas sustancias moduladoras. Las principales son las enzimas alostéricas. Están constituidas por varias unidades o protómeros. Cada protómero posee dos centros, uno regulador y otro activo o catalítico. Al unirse una molécula (activador, modulador, ligando), la configuración del protómero varía, haciendo funcional el centro catalítico. La enzima pasa de un estado inhibido a otro activo. La variación en la configuración de un protómero se transmite a los otros protómeros asociados haciéndolos activos, efecto denominado transmisión alostérica. El regulador o modulador puede ser activador o inhibidor. Con frecuencia los activadores son sustratos y los inhibidores son productos. Algunos sólo admiten activación, otros sólo inhibición y otros ambos.

NOMENCLATURA

Se conocen alrededor de 2.000 enzimas. Se nombran con el nombre del sustrato terminado en asa. También puede incluirse el nombre de la coenzima (si lo hay) y la función de la enzima. Algunas mantienen su antigua denominación (tripsina, pepsina, etc.).

CLASIFICACIÓN

• Oxidorreductasas

A+2 + B+3

A+3 + B+2

Función: Reacciones de oxidación-reducción con pérdida y ganancia de electrones. Tipos: deshidrogenasas (quitan H+ y electrones de una molécula), oxidasas (ceden electrones al oxígeno)

• Transferasas

A – X + B

A + B – X

Función: transferencia de grupos funcionales entre moléculas. Tipos: transaminasas, transcarboxilasas, transmetilasas,…

• Hidrolasas

A – B + H2O

H – A + OH – B

Función: hidrólisis Tipos:carbohidrasas, esterasas, peptidasas, nucleasas,…

• Liasas

A = B + X – Y

X – A – B – Y

Función: adición de moléculas sencillas a enlaces dobles. Tipos: aminasas, carboxilasas, hidratasas,…

• Isomerasas

A – B – X

X – A – B

Función: transformación de un isómero en otro.

• Ligasas o sintetasas